Missa inte exklusiva rabatter, nyheter, artiklar och kampanjer som alla våra nyhetsbrevsprenumeranter får njuta av varje månad. Om du anmäler dig nu får du också 10% rabatt på ditt första köp!
Kollagen är ett extracellulärt protein organiserat som lösliga fibrer med stor draghållfasthet. Äkta och naturligt kollagen är alltid animaliskt, och kan aldrig förekomma som naturligt veganskt kollagen. En molekyl av typ I kollagen består av 3 polypeptidkedjor. Den har formen av en ”stav”. Om den hade tjockleken som en penna skulle den ha en längd på 1,5 m. Denna ”stav” är förstärkt av tvärbindningar.
En enkel kedja av kollagen definieras som en alfa-kedja. Varje kollagenmolekyl består av tre alfa-kedjor som vanligtvis är identiska. Det enda kända undantaget är typ I kollagen. Typ I kollagen består av två identiska kedjor (a1) och en kedja som inte är identisk med dessa (a2) som betecknas som [a1(I)]2a2. Det är den enda heteropolymeren bland alla kollagener. Index I används eftersom kedjorna i speciella kollagentyper skiljer sig något åt i sin aminosyrasammansättning.
Aminosyrasekvensen är en typisk egenskap hos protein, som bestämmer dess struktur som helhet. Kollagen, innehåller 19 aminosyror, varav två som inte förekommer i andra proteiner, dessa unika aminosyror är hydroxyprolin och hydroxylysin. Kollagen innehåller även mer glycin än de flesta andra proteiner, men den innehåller inte cystein, cystin – dimer av cystein (med undantag för kollagen III) och tryptofan.
Den unika formen och egenskaperna hos kollagenmolekylen beror på dess aminosyrasammansättning och sekvens. Kollagen har en distinkt aminosyrasammansättning och sekvens: Gly-X-Y (Glycin, X är ofta prolin och Y är ofta 4-hydroxyprolin -med lite 3-hydroxyprolin och lite 5-hydroxylysin). Hydroxyprolin ger stabilitet åt kollagen, troligen genom intramolekylära vätebindningar som kan involvera överbryggande vattenmolekyler.
Pro-rester omvandlas till hydroxyprolin i en reaktion katalyserad av prolylhydroxylas. Om kollagen syntetiseras under förhållanden som inaktiverar prolylhydroxylas, förlorar det sin naturliga konformation (denaturering) vid 240°C, medan normalt kollagen denatureras vid 390°C (denaturerat kollagen är känt som gelatin). Prolylhydroxylas kräver askorbinsyra (vitamin C) för att bibehålla aktiviteten. Om det förekommer en brist på vitamin C så uppstår sjukdomenen skörbjugg, på grund av att kollagenfibrer inte kan tillverkas ordentligt, detta resulterar i hudskador och dålig sårläkning.
1. Antalet glycinrester uppgår till 1/3 av alla aminosyrarester. Efter att aminosyrorna har skapat en peptid kallas de före detta aminosyrorna för aminosyrarester. I en peptid så kallas den aminosyrarest som har en aminogrupp som inte sitter fast vid någonting för N-terminal. Den aminosyrarest med en karboxylgrupp som inte sitter fast i någonting kallas för C-terminal.
2. Antalet iminosyrarester är 1/5 av alla aminosyrarester i däggdjur och fåglar. En iminosyra är en organisk förening som innehåller både en imingrupp och en karboxylgrupp. Iminosyror är besläktade med aminosyror, som innehåller både en aminogrupp och en karboxylgrupp. Aminosyror som innehåller en sekundär amingrupp kallas ibland iminosyror
3. Närvaron av två specifika hydroxyaminosyror: hydroxyprolin, hydroxylysin.
4. Närvaron av en viss mängd aldehydgrupper (som deltar i tvärbindningsbindningar).
5. Närvaron av hexoser bundna till proteinsidokedjor.
6. Förekomsten av karakteristiska hydrofila och hydrofoba rymdgrupperingar i en kedja.
7. Medelmolekylvikten för en rest är 90,7 Dalton.
8. Antalet aminosyror i en kedja uppgår till cirka 1 000 i genomsnitt.
9. Medelmolekylvikten för en kedja uppgår till cirka 90 000 Dalton.
Kollagen har en känd sekvens. Detaljer om denna sekvens ges i monografier.
1. Kollagenets alfa-kedja består av en central spiralformad del som innehåller 1011-1047 aminosyrarester varav var tredje måste vara glycin.
2. Den spiralformade delen innehåller 20% iminosyror i den andra eller tredje positionen, om vi delar molekylen i tripeptider som var och en börjar med glycin (G-X-Y). Hos däggdjur så är cirka 2/3 av iminosyrorna hydroxylerade i kollagen och de är alltid i Y-position (4-hydroxyprolin). Det enda undantaget är 3-hydroxyprolin som förekommer i X-position men endast en eller två gånger i kedjan.
3. De icke-spiralformade förlängningarna är relativt rika på hyrofoba aminosyror och innehåller en lysinrest som kan oxideras enzymatiskt och tjänar som en funktionell grupp för bildning av intra- och intermolekylära tvärbindningar.
4. Hydroxylysin förekommer uteslutande i kollagen. Det är den enda aminosyran som glykosyleras på flera ställen men inte alla rester i kedjan. Lysin, precis som prolin hydroxyleras endast när det är i Y-position.
5. Det genomsnittliga innehållet av prolin plus hydroxyprolin (Hyp) är lika över hela kedjan, förutom vid C-terminalen, som slutar med 5 på varandra följande tre peptider Gly-Pro-Hyp. Detta antyder en exceptionell stabilitet hos den C-terminala spiralformade regionen av molekylen.
Röntgenstudier visar att kollagenets tre polypeptidkedjor är parallella och slingrar sig runt varandra med en mjuk, högerhänt ”repliknande” vridning för att bilda en trippelspiralformad struktur. Var tredje rest av varje polypeptidkedja passerar genom mitten av trippelhelixen, som är så trång att endast en glycin-sidokedja får plats där. Även de tre polypeptidkedjorna är förskjutna så att glycin-, X- och Y-rester från de tre kedjorna förekommer på liknande nivåer. De förskjutna peptidgrupperna är orienterade så att N-H för varje Glycin bildar en stark H-bindning med karbonylsyre från en X-rest på en angränsande kedja. De skrymmande och relativt oflexibla Pro- och Hyp-resterna ger styvhet till hela ihopsättningen.
Liksom med de tvinnade fibrerna i ett rep omvandlar de förlängda och tvinnade polypeptidkedjorna av kollagen en längsgående spänningskraft till en mer lättstödd lateral kompressionskraft på den nästan inkompressibla trippelhelixen. Detta beror på att de motsatta vridna riktningarna av kollagens polypeptidkedjor och trippelhelix förhindrar att vridningarna dras ut under spänning.
Den repetitiva sekvensen i kollagen som kallas den spiralformade regionen består av en oändlig uppsättning punkter, som ligger på en skruvlinje och är åtskilda av en konstant axiell translation.
Kollagen innehåller kovalent bundna kolhydrater i mängder som sträcker sig från 0,4-12 viktprocent beroende på kollagenets ursprungsvävnad. Kolhydraterna som mestadels består av glukos, galaktos och deras disackarider är kovalent bundna till kollagen vid dess 5-hydroxylysylrester av specifika enzymer. De är belägna i "hål"-regionerna av kollagenfibrillerna.
Den förmodade existensen av en bindning av estertyp, via hexosrester, härrör troligen från det faktum att sackaridenheter har hittats i kollagen, som är fästa till hydroxylysin genom glykosidbindning i molekylens spiralformade region, antingen som galaktosyl-hydroxylysin eller glukosyl-galaktosyl-hydroxylysin.
Typ I och typ II kollagener innehåller cirka 0,4 % kolhydrater och typ II innehåller cirka 4 %. Huvudställena för glykosylering är de som är involverade i den intramolekylära tvärbindningen. Hittills har inga experimentella bevis gjorts som skulle visa funktionen hos dessa kolhydrater. Man har trott att de kan reglera bildningen av tvärbindningar och aggregering av kollagenmolekyler till kvarts-förskjutningsarrangemanget.
Kollagens olöslighet i lösningsmedel förklaras av observationen att den är både intramolekylärt och intermolekylärt kovalent tvärbunden. Tvärbindningarna kan inte vara disulfidlänkar, som i keratin, eftersom kollagen nästan saknar Cystein-rester. Snarare är de härledda från lysin och histidin sidokedjor. Upp till fyra sidokedjor kan vara kovalent bundna till varandra. Tvärbindningarna bildas inte slumpmässigt utan tenderar att förekomma nära N- och C-ändarna av kollagenmolekylerna. Aspekterna av tvärbindning är nära besläktade med molekylernas åldrande. Graden av tvärbindning ökar med djurets ålder (kött från äldre djur är segare).
I tidiga postnatala vävnader är mängden reducerbara tvärbindningar hög och minskar när den fysiska mognaden fortskrider. De stabila tvärbindningarna som ersätter de reducerbara har ännu inte fastställts med säkerhet. Förändringar av de fysikaliska och kemiska egenskaperna hos kollagenfibrer på grund av åldrande är mycket tydliga. Fibrerna blir allt mer olösliga, deras förmåga att svälla i sur lösning minskar och likaså känsligheten för enzymangrepp, medan deras mekaniska styrka och styvhet ökar. Styvheten ökar under hela livet, vilket skapar sprödhet vilket resulterar i minskad draghållfasthet.
