Älä jää paitsi eksklusiivisista alennuksista, uutisista, artikkeleista ja kampanjoista, joista kaikki uutiskirjeen tilaajamme saavat nauttia joka kuukausi. Jos rekisteröidyt nyt, saat myös 10% alennuksen ensimmäisestä ostoksestasi!
Kollageeni on solunulkoinen proteiini, joka on järjestetty liukoisiksi kuiduiksi, joilla on korkea vetolujuus. Aito ja luonnollinen kollageeni on aina eläinperäistä, eikä se voi koskaan näyttää luonnolliselta vegaanilta kollageenilta. Tyypin I kollageenimolekyyli koostuu kolmesta polypeptidiketjusta. Se on "sauvan" muotoinen. Jos se olisi lyijykynän paksuinen, sen pituus olisi 1,5 m. Tämä "sauva" on vahvistettu ristisidoksilla.
Yksi kollageeniketju määritellään alfaketjuksi. Jokainen kollageenimolekyyli koostuu kolmesta alfaketjusta, jotka ovat yleensä identtisiä. Ainoa tunnettu poikkeus on tyypin I kollageeni. Tyypin I kollageeni koostuu kahdesta identtisestä ketjusta (a1) ja yhdestä ei-identtisestä ketjusta (a2), joka on merkitty [a1(I)]2a2:ksi. Se on ainoa heteropolymeeri kaikkien kollageenien joukossa. Indeksiä I käytetään, koska tiettyjen kollageenityyppien ketjut eroavat hieman aminohappokoostumuksestaan.
Aminohapposekvenssi on proteiinille tyypillinen ominaisuus, joka määrää sen rakenteen kokonaisuutena. Kollageeni sisältää 19 aminohappoa, joista kahta ei esiinny muissa proteiineissa, nämä ainutlaatuiset aminohapot ovat hydroksiproliini ja hydroksilysiini . Kollageeni sisältää myös enemmän glysiiniä kuin useimmat muut proteiinit, mutta se ei sisällä kysteiiniä, kystiiniä - kysteiinin dimeeriä (paitsi kollageeni III) eikä tryptofaania.
Kollageenimolekyylin ainutlaatuinen muoto ja ominaisuudet riippuvat sen aminohappokoostumuksesta ja sekvenssistä. Kollageenilla on selkeä aminohappokoostumus ja -sekvenssi: Gly-XY (glysiini, X on usein proliinia ja Y on usein 4-hydroksiproliinia - jonkin verran 3-hydroksiproliinia ja jonkin verran 5-hydroksilysiiniä). Hydroksiproliini tarjoaa stabiiliutta kollageenille, luultavasti molekyylin sisäisten vetysidosten kautta, joihin saattaa liittyä vesimolekyylien siltoja.
Pro-tähteet muuttuvat hydroksiproliiniksi prolyylihydroksylaasin katalysoimassa reaktiossa. Jos kollageenia syntetisoidaan olosuhteissa, jotka inaktivoivat prolyylihydroksylaasin, se menettää luonnollisen konformaationsa (denaturoitumisen) 240 °C:ssa, kun taas normaali kollageeni denaturoituu 390 °C:ssa (denaturoitua kollageenia kutsutaan gelatiiniksi). Prolyylihydroksylaasi vaatii askorbiinihappoa (C-vitamiinia) ylläpitääkseen aktiivisuutta. Jos C-vitamiinista puuttuu, syntyy keripukki, koska kollageenikuituja ei voida valmistaa kunnolla, mikä johtaa ihovaurioihin ja huonoon haavan paranemiseen.
1. Glysiinitähteiden lukumäärä on 1/3 kaikista aminohappotähteistä. Kun aminohapot ovat luoneet peptidin, entisiä aminohappoja kutsutaan aminohappotähteiksi. Peptidissä aminohappotähdettä, jossa on aminoryhmä, joka ei ole kiinnittynyt mihinkään, kutsutaan N-päätteeksi. Aminohappotähdettä, jossa on karboksyyliryhmä, joka ei ole kiinnittynyt mihinkään, kutsutaan C-päätteeksi.
2. Iminohappotähteiden määrä on 1/5 kaikista nisäkkäiden ja lintujen aminohappotähteistä. Iminohappo on orgaaninen yhdiste, joka sisältää sekä imiiniryhmän että karboksyyliryhmän. Iminohapot ovat sukua aminohappoille, jotka sisältävät sekä aminoryhmän että karboksyyliryhmän. Sekundaarisen amiiniryhmän sisältäviä aminohappoja kutsutaan joskus iminohapoiksi
3. Kahden spesifisen hydroksiaminohapon läsnäolo: hydroksiproliini, hydroksilysiini.
4. Tietyn määrän aldehydiryhmiä (osallistuen silloittuviin sidoksiin).
5. Proteiinin sivuketjuihin kiinnittyneiden heksoosien läsnäolo.
6. Tyypillisten hydrofiilisten ja hydrofobisten tilaryhmien esiintyminen ketjussa.
7. Jäännöksen keskimääräinen molekyylipaino on 90,7 daltonia.
8. Aminohappojen lukumäärä ketjussa on keskimäärin noin 1 000.
9. Ketjun keskimääräinen molekyylipaino on noin 90 000 daltonia.
Kollageenilla on tunnettu sekvenssi. Tämän sekvenssin yksityiskohdat esitetään monografioissa.
1. Kollageenin alfaketju koostuu kierteisen keskeisestä osasta, joka sisältää 1011-1047 aminohappotähdettä, joista joka kolmannen on oltava glysiiniä.
2. Kierukkaosa sisältää 20 % iminohappoja toisessa tai kolmannessa asemassa, jos molekyyli jaetaan tripeptideiksi, joista jokainen alkaa glysiinistä (GXY). Nisäkkäillä noin 2/3 iminohapoista on hydroksyloitunut kollageenissa ja ne ovat aina Y-asemassa (4-hydroksiproliini). Ainoa poikkeus on 3-hydroksiproliini, joka esiintyy X-asemassa, mutta vain kerran tai kahdesti ketjussa.
3. Ei-kierteiset jatkeet ovat suhteellisen runsaasti hydrofobisia aminohappoja ja sisältävät lysiinitähteen, joka voidaan hapettaa entsymaattisesti ja toimii funktionaalisena ryhmänä molekyylien sisäisten ja molekyylien välisten ristisidosten muodostamiseksi.
4. Hydroksylysiiniä esiintyy yksinomaan kollageenissa. Se on ainoa aminohappo, joka on glykosyloitunut useista kohdista, mutta ei kaikista ketjun tähteistä. Lysiini, kuten proliini, hydroksyloituu vain, kun se on Y-asemassa.
5. Proliinin ja hydroksiproliinin (Hyp) keskimääräinen pitoisuus on sama koko ketjussa, paitsi C-päässä, joka päättyy 5 peräkkäiseen kolmeen peptidiin Gly-Pro-Hyp. Tämä viittaa molekyylin C-terminaalisen kierteisen alueen poikkeukselliseen stabiilisuuteen.
Röntgentutkimukset osoittavat, että kollageenin kolme polypeptidiketjua ovat samansuuntaisia ja kietoutuvat toistensa ympärille lempeällä, oikeakätisellä "repeel-like" kierteellä muodostaen kolmikierteisen rakenteen. Jokaisen polypeptidiketjun joka kolmas jäännös kulkee kolmoiskierteen keskustan läpi, joka on niin tiukka, että sinne mahtuu vain yksi glysiinisivuketju. Kolme polypeptidiketjua on myös porrastettu siten, että glysiini-, X- ja Y-tähteet kolmesta ketjusta esiintyvät samanlaisilla tasoilla. Syrjäytyneet peptidiryhmät on suunnattu siten, että kunkin glysiinin NH muodostaa vahvan H-sidoksen viereisessä ketjussa olevan X-tähteen karbonyylihapen kanssa. Isot ja suhteellisen joustamattomat Pro- ja Hyp-jäännökset lisäävät jäykkyyttä koko kokoonpanoon.
Kuten köyden kierrettyjen kuitujen tapauksessa, kollageenin pitkänomaiset ja kierretyt polypeptidiketjut muuttavat pitkittäisen vetovoiman helpommin tuettavaksi sivuttaispuristusvoimaksi lähes kokoonpuristumattomassa kolmoiskierteessä. Tämä johtuu siitä, että kollageenin polypeptidiketjujen ja kolmoiskierteen vastakkaiset kierresuunnat estävät kierteitä vetäytymästä ulos jännityksen alaisena.
Kollageenin toistuva sekvenssi, jota kutsutaan kierteiseksi alueeksi, koostuu äärettömästä joukosta pisteitä, jotka sijaitsevat kierteisellä linjalla ja joita erottaa jatkuva aksiaalinen translaatio.
Kollageeni sisältää kovalenttisesti sitoutuneita hiilihydraatteja määrinä, jotka vaihtelevat välillä 0,4-12 painoprosenttia kollageenin alkuperäkudoksesta riippuen. Hiilihydraatit, jotka koostuvat enimmäkseen glukoosista, galaktoosista ja niiden disakkarideista, ovat sitoutuneet kovalenttisesti kollageeniin sen 5-hydroksyylisyylitähteistä erityisten entsyymien avulla. Ne sijaitsevat kollageenifibrillien "reikä-alueilla".
Esterityyppisen sidoksen oletettu olemassaolo heksoositähteiden kautta johtuu luultavasti siitä, että kollageenista on löydetty sakkaridiyksiköitä, jotka ovat kiinnittyneet hydroksilysiiniin glykosidisidoksella molekyylin helikaalisella alueella joko galaktosyylihydroksilysiininä tai glukosyyli-galaktosyyli-hydroksilysiini.
Tyypin I ja tyypin II kollageenit sisältävät noin 0,4 % hiilihydraatteja ja tyypin II noin 4 %. Tärkeimmät glykosylaatiokohdat ovat ne, jotka osallistuvat molekyylinsisäiseen silloittumiseen. Toistaiseksi ei ole tehty kokeellisia todisteita näiden hiilihydraattien toiminnan osoittamisesta. On ajateltu, että ne voivat säädellä ristisidosten muodostumista ja kollageenimolekyylien aggregoitumista kvartsisyrjäytysjärjestelyyn.
Kollageenin liukenemattomuus liuottimiin selittyy havainnolla, että se on sekä molekyylinsisäisesti että molekyylienvälisesti kovalenttisesti silloitettu. Ristisidokset eivät voi olla disulfidisidoksia, kuten keratiinissa , koska kollageenissa ei ole lähes lainkaan kysteiinijäämiä. Pikemminkin ne ovat peräisin lysiinin ja histidiinin sivuketjuista. Jopa neljä sivuketjua voidaan liittää kovalenttisesti toisiinsa. Ristisidokset eivät muodostu satunnaisesti, vaan niillä on taipumus esiintyä lähellä kollageenimolekyylien N- ja C-päitä. Silloittamisen näkökohdat liittyvät läheisesti molekyylien ikääntymiseen. Silloittumisaste kasvaa eläimen iän myötä (vanhojen eläinten liha on sitkeämpää).
Varhaisessa postnataalisissa kudoksissa pelkistyvien ristisidosten määrä on suuri ja vähenee fyysisen kypsymisen edetessä. Pelkistävät silloituksia korvaavia stabiileja silloituksia ei ole vielä varmuudella määritetty. Kollageenikuitujen fysikaalisissa ja kemiallisissa ominaisuuksissa ikääntymisestä johtuvat muutokset ovat hyvin ilmeisiä. Kuidut muuttuvat yhä liukenemattomammiksi, niiden kyky turvota happamassa liuoksessa heikkenee ja samoin niiden herkkyys entsyymihyökkäykselle, samalla kun niiden mekaaninen lujuus ja jäykkyys lisääntyvät. Jäykkyys kasvaa koko käyttöiän ajan, mikä luo haurautta, mikä vähentää vetolujuutta.
